· Química de Proteínas y Necesidades de Formulación

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Logo de Tendencias De La Proteína & Tecnologías Seminario -Protein Trends & Technologies SeminarLas proteínas se añaden a los alimentos por razones nutricionales y por su funcionalidad. Las características funcionales incluyen la mejora de la viscosidad y la retención de agua; la gelificación; aireación y formación de espuma; y la emulsión a la vez que mejora el sabor, la textura y el color de un alimento.

Cuando se formula un alimento o bebida, es aconsejable considerar en primer término por qué se utilizaría un ingrediente proteico. Por ejemplo, si es sólo para lograr una mejor viscosidad o emulsión, alternativas tales como almidón o un emulsionante a base de lípidos deben ser considerados, porque las proteínas son los macro-ingrediente más caros en comparación con los hidratos de carbono y las grasas. Más allá de la funcionalidad, otros factores que influyen en qué proteína se elige para la formulación de un producto incluyen el porcentaje de proteína en el ingrediente, la digestibilidad, la capacidad de producir reacciones alérgicas, la sencillez de la etiqueta, las declaraciones deseadas en la etiqueta, el bienestar animal, y el perfil de aminoácidos y la puntuación. Una amplia gama de componentes de los alimentos puede aportar proteínas en una amplia gama de costos. Por ejemplo, las almejas,  como las utilizadas en las sopas, son una fuente de proteínas cara, mientras que las proteínas de la harina de soja y de la soja son unas de las más económicas. Ofrecen una buena calidad nutricional, y la industria de la soja proporciona proteínas de soja en numerosas formas para necesidades específicas.

Three beakers-150Las proteínas tienen cuatro niveles de estructura. La estructura primaria es el orden de los aminoácidos que componen la molécula de proteína. Los aminoácidos contienen un grupo amino y un grupo carboxilo, con cadenas laterales adicionales que son alifáticas, aromáticas, básicas y así sucesivamente, las cuales determinan las propiedades de una proteína en la naturaleza. (Vea la ilustración “Estructura de los Aminoácidos”). Las estructuras secundaria y terciaria determinan la organización tridimensional de la cadena de proteínas, y el cuarto nivel define la relación espacial entre las moléculas de proteínas. La estructura de una molécula de proteína determina su función. Por ejemplo, de las dos proteínas principales que se encuentran en la leche, un 80% es caseína, y la mayor parte del resto son proteínas de suero. La caseína contiene regiones fuertemente hidrofóbicas; tiene una estructura en espiral aleatoria; y es relativamente estable al calor, pero inestable en entornos de pH bajos. Las proteínas del suero presentan un equilibrio entre las regiones hidrófobas e hidrófilas; tienen una estructura globular con muchos segmentos helicoidales; y se desnaturalizan fácilmente por el calor, es decir, son inestables al calor. Sin embargo, son más estables que la caseína a niveles de pH bajos. La desnaturalización de las proteínas es un fenómeno importante que influye en cómo estas moléculas se comportan en los alimentos. La desnaturalización despliega la molécula de proteína, exponiendo sus grupos laterales hidrofóbicos, lo que hace posible que participen en las reacciones. Muchos factores desnaturalizan las proteínas, incluyendo la temperatura, el pH, las fuerzas de cizallamiento, la alta presión, los disolventes orgánicos, las sales (tales como citratos y fosfatos); y agentes oxidantes y reductores, tales como la vitamina C (ácido ascórbico) o el aminoácido L-cisteína.

Hay otros aspectos influyentes en el proceso de desnaturalización. Por ejemplo, el agua tiende a promover la desnaturalización, mientras que las sales y el azúcar pueden estabilizar proteínas. La desnaturalización es generalmente reversible bajo condiciones suaves, a menos que se produzca por hidrólisis de proteínas, desaminación o agregación.

Cuando se desnaturaliza una molécula de proteína (es decir, se despliega), las regiones no polares de la proteína se orientan hacia el gas (aire) o fase lipídica de un alimento, mientras que los residuos polares se orientan hacia la fase acuosa (agua) de la matriz del alimento. Cuando los grupos hidrófobos están expuestos a la fase acuosa, la proteína pierde solubilidad. Otros efectos de la desnaturalización incluyen la alteración de la capacidad de retención de agua; la pérdida potencial de la actividad biológica; el aumento de la viscosidad del fluido; y que la proteína se hace más susceptible a enzimas (proteasas).

La Ciencia Alimentaria de las Propiedades de las Proteínas. Las propiedades y actividades clave de las proteínas incluyen la hidratación (importante para la solubilidad y para proporcionar viscosidad); interacciones proteína-proteína (por ejemplo, la precipitación y gelificación); y las propiedades superficiales como formación de emulsiones y espumas.

Cómo se procesan y rehidratan las proteínas, impacta directamente en la solubilidad. La solubilidad depende de las propiedades tanto de la proteína como el disolvente, así como del pH, la temperatura, la concentración y la carga de otros iones. La solubilidad más baja se produce en el punto isoeléctrico de una proteína donde la carga neta de la molécula es cero. No hay repulsión electrostática entre las moléculas y se forman agregados.

La caseína y la proteína de soja tienen un punto isoeléctrico entorno a  4,6. Una proteína se desplegará; es decir, se desnaturalizará cada vez más cuanto más se aleje por encima o por debajo de su punto isoeléctrico. Bajo condiciones más ácidas, las proteínas tienen carga más positiva, lo cual es una consideración importante para muchas bebidas. La carga se hace más negativa a medida que el pH de la solución aumenta.

La gelificación es un ejemplo importante de interacción proteína-proteína. Por ejemplo, las proteínas caseína y de suero de leche, forman una estructura de gel que se encuentra típicamente en el yogur. Si se aumenta el contenido de proteína, tal como por medio de la adición de leche o de concentrados de proteína de suero, o por ultrafiltración, se forma una red de gel de proteínas más densa, apretada y reticulada. Esta estructura es típica del yogur griego.

La ciencia fundamental de los alimentos también puede explicar la capacidad de las proteínas para estabilizar emulsiones. Dado que las proteínas son anfifílicas (anfipáticas), es decir, moléculas que tienen afinidad tanto por las fases polares, como el agua,  como por las no polares, como el aceite, de los alimentos y tienden a localizarse en las interfaces aceite-agua. Esto reduce la tensión interface entre las dos fases y la emulsión se estabiliza. Para que esto suceda, las proteínas deben pasar a la interfase, desplegarse (desnaturalizarse) y exponer sus grupos hidrofóbicos para interactuar con la fase lipídica (por ejemplo, aceite).

Por ejemplo, las proteínas de la yema de huevo estabilizan la emulsión de aceite en agua de la mayonesa. La adición de un ácido, tal como el vinagre, ayuda mediante la reducción del pH y el aumento de despliegue de la proteína. A medida que las proteínas se adsorben en la interface (superficie) entre las fases de agua y aceite, la viscosidad también aumenta. Esto aumenta aún más la capacidad de la proteína para impedir la coalescencia de gotas de aceite en la mayonesa (aceite que no se ha integrado).

Una serie de interrogantes entran en consideración a la hora de elegir un emulsionante a base de proteínas. Factores que afectan a la formación de espuma y a la estabilidad incluyen en la solubilidad de una proteína; la viscosidad de la superficie en las interfaces; el punto isoeléctrico; y la capacidad para formar buenas espumas a pH extremos. Por ejemplo, la caseína es un emulsionante tan bueno que la grasa de la crema batida no impide la creación de espuma. Sin embargo, las claras de huevo funcionan mejor con espumas de bajo contenido en grasa, como el pastel de ángel.
Las proteínas difieren en sus características funcionales y, por lo tanto, su adecuación para una formulación específica es un reto. Por ejemplo, las proteínas de suero de leche tienden a tener capacidades medias emulsionantes y de formación de película medias; una amplia gama de capacidades de gelificacióny de batido; y son estables al calor, pero en menor medida al medio ácido. Los aislados de proteína de soja tienden a tener capacidades de emulsión y formación de película medias o altas; capacidad de batido medio o bajo; capacidad de formación de gel media; y son relativamente inestables al calor y al medio ácido. Se sabe mucho sobre las proteínas que están disponibles comercialmente. El desafío es hacer coincidir la funcionalidad de la proteína con lo que se necesita en una aplicación.

Nota de Recuadro (artículo corto): Leche Descremada en Polvo.

 

 

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